Crean en laboratorio priones humanos sintéticos que destruyen el cerebro

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Investigadores de la Case Western Reserve University han sintetizado un prión artificial humano, un primer avance científico que podría eventualmente conducir a tratamientos para la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y otros desordenes mortales del cerebro.

Si ha oído hablar de encefalopatías espongiformes transmisibles (EET) o de encefalopatía espongiforme bovina (también conocida como enfermedad de las vacas locas), ha oído hablar de priones.

En humanos, estas proteínas mal plegadas dan lugar a la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y a otras EET, condiciones devastadoras sin tratamiento conocido o cura.

Los procesos moleculares implicados en estos desórdenes que destruyen el cerebro son poco conocidos, pero una nueva investigación publicada en Nature representa un gran avance en esta área.

Un equipo de la Universidad Case Western Reserve dirigido por Jiri G. Safar es ahora el primero en crear una cepa artificial de priones humanos en el laboratorio.

Trabajando con esta variedad, los investigadores lograron descubrir atributos únicos específicos del ser humano que anteriormente habían eludido la detección.

Y, lo que es más importante, la nueva cepa sintética ahora permitirá a los científicos explorar nuevas vías de investigación en la búsqueda de curas para las EET.

“Este logro representa un hito”, dijo Safar en un comunicado.

“Hasta ahora, nuestra comprensión de los priones en el cerebro ha sido limitada.

Ser capaces de generar priones humanos sintéticos en un tubo de ensayo como lo hemos hecho nos permitirá lograr una comprensión mucho más rica de la estructura y la replicación de los priones.

Esto es crucial para el desarrollo de inhibidores de su replicación y propagación a través del cerebro, que es esencial para detener la enfermedad cerebral basada en priones “.

En pocas palabras, los priones son un tipo específico de proteína mal plegada.

Si bien eso puede sonar inofensivo, este mal plegamiento desencadena una cascada de desesperación en la que los priones se adhieren a las proteínas sanas cercanas, causando la formación de agujeros microscópicos en el tejido cerebral.

El efecto dominó resultante convierte partes del cerebro en una sustancia similar a una esponja, lo que provoca un deterioro constante e irreversible.

En los humanos, se sabe que la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, el trastorno más común basado en priones, causa demencia, pérdida de memoria, problemas de motricidad, pérdida de la visión y, finalmente, la muerte.

Tiende a alcanzar su punto máximo entre los adultos de entre 60 y 65 años de edad, razón por la cual a menudo se confunde con la enfermedad de Alzheimer.

Alrededor del 90 por ciento de las enfermedades priónicas humanas parecen surgir espontáneamente; 10 por ciento son el resultado de la genética, y menos del uno por ciento son el resultado de comer los restos de un animal infectado.
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Es inquietante que los priones en la carne no se destruyan mediante métodos de cocción convencionales.

Los casos de enfermedades priónicas transmisibles son raros, pero sus largos períodos de incubación (la enfermedad priónica puede ocultarse en el cerebro durante 30 años antes de que comience a infligir daños graves) y la alta resistencia al tratamiento son motivo de gran preocupación “, planteando problemas desafiantes y sin precedentes control de enfermedades y salud pública”, como escriben los investigadores en su estudio.

La mecánica detrás del plegamiento de priones humanos es poco conocida, pero este último avance nos acerca significativamente a la respuesta.

Anteriormente, los científicos habían creado priones sintéticos específicos para roedores, pero estos priones, aunque afectaban a ratones y hámsteres, no eran infecciosos para los humanos.

Para el nuevo estudio, el equipo de Safar tomó una proteína priónica humana genéticamente modificada y, con cierta persuasión, logró que la bacteria E. coli produjera un prión humano sintético o recombinante altamente destructivo (estudios previos demostraron que los priones infecciosos de roedores podrían cultivarse). en bacterias).

Un aspecto crítico del experimento fue la contribución de un compuesto conocido como gangliósido GMI, una molécula celular que regula la comunicación de célula a célula.

En este caso, gangliósido GMI fue responsable de desencadenar la replicación y transmisión infecciosas.

En las pruebas, los priones humanos sintéticos resultantes demostraron ser infecciosos para los ratones transgénicos, que se “humanizaron” o se alteraron genéticamente para expresar una proteína humana particular.

En dos experimentos separados, el prión humano recombinante causó una seria disfunción neurológica en ratones infectados después de un promedio de 459 y 224 días.

“La neuropatología, la potencia de replicación y el perfil biofísico sugieren que se creó una nueva cepa de priones humanos particularmente neurotóxica”, declaran los autores en el estudio.

Pero para ser justos, se desconoce el efecto de que este prión artificial pueda tener en los humanos.

Este nuevo hallazgo también fomenta nuestra comprensión de cómo funcionan las enfermedades basadas en priones en el cerebro humano.

La tasa y la replicación de una infección, según sugiere la nueva investigación, están determinadas por problemas técnicos específicos en la estructura de una molécula, y no por la mera presencia de proteínas mal plegadas.

Estas fallas moleculares ocurren en un área llamada dominio C terminal, que se sabe que controla la tasa de crecimiento de los priones infecciosos.

Todavía estamos muy lejos de tener un tratamiento o cura para las encefalopatías espongiformes transmisibles, pero los científicos ahora tienen los medios para crear priones humanos sintéticos en el laboratorio.

Fuente: Gizmodo