Descubren interruptor de luz molecular en células fotorreceptoras

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La forma en que nuestros ojos detectan y responden a los cambios en la intensidad de la luz está determinada por células especializadas en el ojo llamadas fotorreceptores.

Además de convertir la luz en señales eléctricas, lo que nos permite ver de manera efectiva, los fotorreceptores en forma de barra se adaptan a los cambios en la intensidad de la luz para proteger el ojo del daño causado por la exposición excesiva a la luz.

Sin embargo, en condiciones como la retinitis pigmentosa, estas células no funcionan correctamente, lo que lleva a una pérdida progresiva de la visión.

Ahora, investigadores de la Universidad de Osaka de Japón han identificado la proteína responsable del “cambio” entre la adaptación de la luz y la oscuridad.

En el estudio publicado en The EMBO Journal, los investigadores describen cómo la actividad enzimática de la proteína recientemente identificada, Cul3-Klhl18 ubiquitina ligasa, ayuda a controlar la respuesta de los fotorreceptores de barra a los cambios en la intensidad de la luz.

Las células fotorreceptoras de barra contienen una proteína llamada transducina, que es parte de la cascada de fototransducción.

“Bajo condiciones adaptadas a la oscuridad, la transducina se concentra cerca de la parte externa de las células“, explica el autor principal del estudio Taro Chaya.

“Cuando se detecta luz, las proteínas de transducina se mueven hacia abajo en la sección interna de las células fotorreceptoras de barra, modulando la fotosensibilidad.

Sin embargo, antes nadie había determinado cómo se regula este proceso“.

Para identificar los genes involucrados en la regulación de la fotosensibilidad, los investigadores compararon la expresión génica en ratones sanos y aquellos con células fotorreceptoras defectuosas.

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Un gen, Klhl18, se destacó porque se expresó predominantemente en la retina, específicamente en la capa externa donde se encuentran las células fotorreceptoras.

Más importante aún, la función in vivo del producto génico, Cul3-Klhl18 ubiquitina ligasa, no estaba clara.

Para confirmar la importancia de Klhl18, los investigadores generaron una línea de ratones con deficiencia de Klhl18 y examinaron cómo los ratones respondieron a los cambios en la intensidad de la luz.

Efectivamente, los ratones a los que les falta la ubiquitina ligasa Cul3-Klhl18 mostraron una capacidad de respuesta reducida a la luz, y la transducina permaneció en la sección interna de las células fotorreceptoras de la barra.

Sin embargo, es importante destacar que los ratones con deficiencia de Klhl18 fueron menos susceptibles al daño del fotorreceptor inducido por la luz en comparación con sus contrapartes normales.

“Entonces queríamos saber cómo interactúa Cul3-Klhl18 ubiquitina ligasa con la transducina en las células“, dice el autor principal Takahisa Furukawa.

“La transducina se mueve alrededor de la célula por una proteína llamada Unc119.

Cuando estudiamos el sistema más de cerca, encontramos que en la oscuridad, Unc119 se etiqueta con algo llamado ubiquitina y luego se degrada por la ligasa Cul3-Klhl18, permitiendo la translocación de la transducción a la parte externa de las células fotorreceptoras.

Tras la exposición a la luz, Unc119 se fosforila, evitando la degradación y la migración de transducina”.

Estos resultados sugieren que las terapias destinadas a inhibir la ubiquitina ligasa de Cul3-Klhl18 pueden ayudar a tratar enfermedades retinianas degenerativas como la degeneración macular relacionada con la edad y la retinitis pigmentosa.

Fuente: Noticias de la Ciencia