Descifran por vez primera la estructura atómica de un virus intacto mediante láser de rayos X

Un equipo internacional de científicos ha usado por vez primera un láser de electrones libres de rayos X para desentrañar la estructura de una partícula intacta de virus a nivel atómico.

El método usado reduce drásticamente la cantidad de material vírico necesario, permitiendo al mismo tiempo que las investigaciones se lleven a cabo varias veces más deprisa que antes.

Esto abre oportunidades de investigación completamente nuevas.

Todo apunta a que el nuevo método, todavía en fase experimental, acelerará sustancialmente el análisis de proteínas.

En el campo conocido como biología estructural, los científicos examinan la estructura tridimensional de las moléculas biológicas para averiguar cómo funcionan.

De este modo, se puede obtener información de alto valor estratégico sobre los procesos biológicos fundamentales que tienen lugar dentro de los organismos, y puede ser también usada para desarrollar nuevos fármacos.

La cristalografía de rayos X es de lejos la herramienta más prolífica usada por los biólogos estructurales.

Sus pulsos extremadamente intensos se pueden emplear para analizar cristales sumamente diminutos que no producirían una imagen de difracción suficientemente brillante usando otras fuentes de rayos X.
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Sin embargo, cada uno de estos microcristales puede solo producir una única imagen de difracción antes de evaporarse como resultado del pulso de rayos X.

Para realizar el análisis estructural, sin embargo, se necesitan cientos e incluso miles de imágenes de difracción.

Este método estándar habitualmente precisa de varias horas de tiempo de haz y cantidades notables de material de muestra.

A fin de poder utilizar de forma más eficiente el tiempo de haz y el valioso material de muestra, el equipo de Alke Meents, del Sincrotrón Alemán de Electrones (DESY, por sus siglas en alemán), y David Stuart, de la Universidad de Oxford en el Reino Unido, han desarrollado el nuevo método con láser de electrones libres de rayos X.

En este método, los científicos utilizan un chip microestampado que contiene miles de diminutos poros para sujetar los cristales de proteína.

El láser de rayos X escanea entonces el chip línea por línea, y esto permite que se registre una imagen de difracción para cada pulso del láser.

Fuente: Noticias de la Ciencia